Estructura de un anticuerpo
Una molécula de anticuerpo consta de cuatro polipéptidos: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas, conectadas por un enlace de disulfuro.
Una molécula de anticuerpo tiene forma de Y, con dos sitios de unión de antígeno en los extremos de los brazos de la Y. Las cadenas ligeras y las pesadas ayudan en los sitios de unión de antígenos. Las áreas del anticuerpo que reconocen un antígeno único se llaman regiones variables y se encuentran en el extremo N-terminal. Las regiones variables muestran una variación considerable en la composición de sus aminoácidos. El anticuerpo base está compuesto de regiones constantes, situadas en el extremo C-terminal.
Figura 1: Estructura del anticuerpo (simple).
La forma en Y de un anticuerpo se puede clasificar en regiones Fab y regiones Fc. Las regiones Fab contienen la región variable que se une a un antígeno específico. Las regiones Fc contienen un sitio de unión para receptores Fc endógenos que se encuentran en la superficie de los linfocitos, y también para los anticuerpos secundarios.
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