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Estructura de un anticuerpo

Una molécula de anticuerpo consta de cuatro polipéptidos: dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas, conectadas por un enlace de disulfuro.

Una molécula de anticuerpo tiene forma de Y, con dos sitios de unión de antígeno en los extremos de los brazos de la Y. Las cadenas ligeras y las pesadas ayudan en los sitios de unión de antígenos. Las áreas del anticuerpo que reconocen un antígeno único se llaman regiones variables y se encuentran en el extremo N-terminal. Las regiones variables muestran una variación considerable en la composición de sus aminoácidos. El anticuerpo base está compuesto de regiones constantes, situadas en el extremo C-terminal.

La mitad inferior y recta de un anticuerpo se denomina región constante y está formada por dos cadenas pesadas. Las dos ramificaciones de la parte superior se denominan región variable y están formadas por dos cadenas ligeras. Las cadenas están conectadas mediante puentes de disulfuro. En el extremo de cada ramificación se encuentran los sitios de unión al antígeno.

Figura 1: Estructura del anticuerpo (simple).

La forma en Y de un anticuerpo se puede clasificar en regiones Fab y regiones Fc. Las regiones Fab contienen la región variable que se une a un antígeno específico. Las regiones Fc contienen un sitio de unión para receptores Fc endógenos que se encuentran en la superficie de los linfocitos, y también para los anticuerpos secundarios.

Anticuerpo

Más información:

Variación y clase de estructura de los anticuerpos

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