Struktur eines Antikörpers
Ein Antikörper Molekül besteht aus vier Polypeptiden; zwei identische schwere Ketten und zwei identische leichte Ketten, die durch eine Disulfidbindung verbunden sind.
Ein Antikörpermolekül ist Y-förmig, mit zwei Antigenbindungsstellen an den Spitzen des Y. Die leichten und schweren Ketten tragen beide zu den Antigenbindungsstellen bei. Die Bereiche auf dem Antikörper, die ein einzigartiges Antigen erkennen, werden variable Domänen genannt und befinden sich am amino-terminalen Ende. Die variablen Bereiche weisen eine erhebliche Variation in der Aminosäurezusammensetzung auf. Die Antikörperbasis besteht aus konstanten Domänen, die sich am carboxyl-terminalen Ende befinden.
Abbildung 1: Antikörperstruktur (einfach)
Die Y-Form eines Antikörpers kann in Fab- und Fc-Regionen unterteilt werden. Fab-Regionen enthalten die variable Domäne, die an ein spezifisches Antigen bindet. Die Fc-Regionen enthalten eine Bindungsstelle für körpereigene Fc-Rezeptoren auf der Oberfläche von Lymphozyten und ist auch die Bindungsstelle für sekundäre Antikörper.
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