Aktive Seite
Der Bereich, in dem Substrate und Cofaktoren an das Enzym binden, wird als aktive Seite bezeichnet. Hier findet die Katalyse statt. Eine aktive Seite sieht oft wie eine Tasche aus und besteht aus mehreren Aminosäuren, die spezifische Wechselwirkungen mit dem Substrat haben können [1]. Abbildung 1 zeigt die aktive Seite der Alkoholdehydrogenase an der sich NAD+ bindet. Der Aminosäurerest 47, der für das Alkohol-Flush-Syndrom verantwortlich ist, befindet sich in dieser aktiven Seite, und diese Aminosäure ist wichtig für die Bindung an NAD+. Wenn eine Mutation zu einem Aminosäureaustausch an diesem Rest führt, können sich die kinetischen Parameter daher verändern, was bei der Alkohol-Flush-Reaktion der Fall ist.
Abbildung 1: Oberflächenmodell der Alkoholdehydrogenase, das das aktive Zentrum (blau) für die NAD+-Bindung (rot) zeigt. Generiert mit PyMOL aus dem PDB-Eintrag 1HSZ
Quellen
- Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.