Cofactor

Einige Enzyme benötigen „Hilfsmoleküle“, damit die Katalyse stattfinden kann. Diese Hilfsmoleküle werden Cofaktoren genannt. Cofaktoren sind Nicht-Protein-Moleküle, die sich an das Enzym binden und auf verschiedene Weise zur Reaktion beitragen. Cofaktoren können entweder anorganische Ionen sein, wie die Zn2+-Ionen, die von ADH benötigt werden, oder sie können komplexere organische oder metallorganische Moleküle sein. Wenn ein Cofaktor fest (manchmal kovalent) an das Enzym gebunden ist, spricht man von einer prosthetischen Gruppe [1].

Eine Darstellung der Rolle des Cofaktors im Enzym-Substrat-Komplex. Der Cofaktor ist in Hellorange dargestellt und grün hervorgehoben. Zwei Substrate sind in orange und lila dargestellt und das Enzym ist blau markiert. Der gelbe Cofaktor bindet an der rot markierten Bindungsstelle des Enzyms. Zusammen mit den Substraten und dem Enzym bilden alle vier Elemente den Enzym-Substrat-Komplex. Dieser führt zu einer Reaktion und lässt das Enzym mit dem Produkt in einem veränderten Zustand zurück.

Abbildung 1: Veranschaulicht die Rolle eines Cofaktors. Der Cofaktor bindet an das Enzym und trägt zur Reaktion bei und lässt das Enzym mit dem Produkt in einem veränderten Zustand zurück. Das kann z. B. ein veränderter Oxidationszustand sein, wie bei NAD+, der dann an anderer Stelle wiederhergestellt werden muss, bevor der Cofaktor bei einer anderen Reaktion helfen kann.

Quellen

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

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