Denaturierung von Proteinen durch Wechselwirkung mit Säuren und Basen

Säuren und Basen zerstören hauptsächlich Salzbrücken in Proteinen, indem sie den pH-Wert verändern. Wenn eine Säure oder eine Base in Lösung sind, dissoziieren sie in Kationen (H⁺ oder ein anderes positives chemisches Element in einer Base, wie Na⁺ in NaOH) und Anionen (OH^- oder ein anderes negatives chemisches Element in einer Säure, wie Cl^- in HCl). Die dissoziierten Elemente interagieren mit der positiven Ammoniumgruppe und der negativen Säuregruppe der Aminosäuren. Daher kommt es zu einer Art Doppelaustauschreaktion, bei der die positiven und negativen Ionen des Aminosäuresalzes mit den positiven und negativen Ionen der neu hinzugefügten Säure oder Base den Partner wechseln (Abbildung 1).

Abbildung 1: Unterbrechung der Salzbrückenwechselwirkung durch Zugabe von Salzsäure

Welche Strukturen im Protein aufgebrochen werden, hängt in der Regel von der Stärke der Säure/Base ab. Eine schwache Säure/Base stört normalerweise die tertiären und quaternären Strukturen, während eine starke Säure/Base auch die sekundären Strukturen stört.

Es gibt mehrere Prozesse, bei denen diese Reaktion auftritt, z. B. im Verdauungssystem, wenn die sauren Magensäfte die Gerinnung von Milch bewirken, oder beim Kochen von Mayonnaise, nachdem den Eiern Zitronensaft (Zitronensäure) hinzugefügt wurde, um eine bessere Emulsionsbildung zu erreichen.