Erythropoetin-Struktur

Anfangs ist Erythropoetin ein 193 Aminosäuren langes Protein ohne biologische Aktivität. Kurz vor der Sekretion wird die N-terminale Signalsequenz mit 27 Restsäuren abgespalten, so dass nur 166 Aminosäuren verbleiben. Wenn Erythropoetin in den Blutkreislauf gelangt, verliert es die Aminosäure Arginin, so dass eine Endsequenz von 165 Aminosäuren übrig bleibt.

Das funktionelle Erythropoetin weist zwei Disulfidbrücken auf, die durch die Aminosäure Cystein an den Positionen 7 und 161 sowie 29 und 33 gebildet werden.

Das Molekulargewicht eines Erythropoetin-Peptidgerüsts beträgt 18.000 Dalton. Nach einer posttranslationalen Modifikation, der Glykosylierung, beträgt das Molekulargewicht von Erythropoetin 30.000 Dalton. Erythropoetin besteht zu 40 % aus drei N-gebundenen Kohlenhydratstrukturen, die sich an Asp-24, -38 und -83 befinden, und einer O-gebundenen Kohlenhydratstruktur, die sich an Ser-126 befindet.