Aufbau von Insulin

Rinderseruminsulin ist ein Proteinhormon, das aus zwei Peptidketten besteht, A (21 Aminosäuren lang) und B (30 Aminosäuren lang). In jeder Kette wird die Primärstruktur durch Abkürzungen mit drei Buchstaben angegeben, die die Namen der Aminosäuren in der Reihenfolge ihres Vorhandenseins darstellen. Die Aminosäure Cystein (cys) hat eine Sulfhydrylgruppe (SH) als Seitenkette. Zwei Sulfhydrylgruppen können in Gegenwart von Sauerstoff reagieren und eine Disulfidbindung (S-S) bilden. Zwei Disulfidbindungen verbinden die A- und B-Ketten miteinander, und eine dritte hilft der A-Kette, sich in die richtige Form zu falten.

Abbildung 1: Die A- und B-Ketten des Insulins sind durch Disulfidbindungen miteinander verbunden. Man beachte, dass alle Disulfidbindungen die gleiche Länge haben, aber der Übersichtlichkeit halber unterschiedlich groß gezeichnet sind.