Protein-Interaktionen

Proteine falten sich in ihrer funktionellen 3D-Form aufgrund verschiedener Arten von Wechselwirkungen (Abbildung 1), die mit ihrer Struktur zusammenhängen:

• Wasserstoffbrückenbindungen bestimmen die Sekundärstruktur von Proteinen. Sie werden zwischen den Sauerstoffatomen des Rückgrats und den Wasserstoffatomen der Amide gebildet. Wenn die Wasserstoffbrückenbindung regelmäßig alle vier Aminosäuren auftritt, wird eine Alpha-Helix gebildet. Andererseits, wenn Wasserstoffbrücken zwei Stränge verbinden, wobei sich die Aminosäurereste auf jedem beteiligten Strang abwechseln, bildet sich ein Beta Sheet. Sie spielen auch eine Rolle bei der Bildung der Tertiärstruktur des Proteins, da einige entfernte Aminosäurereste auch interagieren können.

• Salzbindungen treten in tertiären und quaternären Strukturen auf. Sie entstehen oft aus ionisierbaren Seitenketten von Asparaginsäure, Glutaminsäure, Arginin und Lysin, obwohl auch Histidin, Tyrosin und Serin sie bilden können, wenn der pKa es begünstigt. Aufgrund der zahlreichen ionisierbaren Seitenketten der Aminosäuren, die in einem Protein zu finden sind, ist der pH-Wert, bei dem ein Protein platziert wird, daher entscheidend für seine Stabilität.

• Hydrophobe Wechselwirkungen finden sich auch in tertiären und quaternären Strukturen. Diese Wechselwirkungen treten zwischen unpolaren Aminosäureresten auf, sodass dieser Teil des Proteins weit vom Kontakt mit dem Lösungsmittel entfernt ist, in dem sich das Protein befindet. Einige dieser Wechselwirkungen werden van der Waals-Wechselwirkungen genannt.

• Disulfidbindungen werden speziell zwischen den Thiolgruppen (-SH) von zwei Cystein-Aminosäuren gebildet. Diese Bindungen sind für die Stabilisierung der globulären Struktur verantwortlich und sind eine der Hauptkräfte, die Proteine in ihrer 3D-Konformation halten. Man findet sie in tertiären und quaternären Strukturen.

Abbildung 1: Die wichtigsten Protein-Interaktionen