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Reaktionsgeschwindigkeit

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten 1-Substrat-Reaktion. Die Parameter Vmax und Km können für jedes beliebige Enzym experimentell ermittelt werden; sie geben jedoch nur sehr wenig Auskunft über den Reaktionsmechanismus, wie z. B. die Anzahl der einzelnen Schritte und ihre individuellen Reaktionsgeschwindigkeiten. Die Reaktionsgeschwindigkeit (V) ist definiert als die Veränderung der Konzentration über die Zeit. Die Geschwindigkeit kann entweder als die Geschwindigkeit der Produktbildung (P) oder als die Geschwindigkeit des Verbrauchs von Reaktanten (dem Substrat, S) ausgedrückt werden [1].

V = d[P]/dt = -d[S]/dt

Beachte, dass die Verbrauchsgeschwindigkeit des Substrats gleich der negativen Veränderung der Konzentration des Substrats über die Zeit ist. Die auf der vorherigen Seite beschriebene Michaelis-Menten-Gleichung basiert auf dem Reaktionsmechanismus in Abbildung 1a:

Oben siehst du die Abbildung 1a, die die enzymatische Gesamtreaktion veranschaulicht. Die enzymatische Reaktion besteht aus verschiedenen Schritten, die von links nach rechts dargestellt sind, wobei die Bildung von Enzym-Substrat der erste Schritt in der Gesamtreaktion ist. Dieser Schritt geht in beide Richtungen, wobei die umgekehrte Reaktion die Dissoziation des Enzym-Substrats in Enzym und Substrat ist. Der nächste Schritt ist die Dissoziation des Enzym-Substrats in Enzym und Produkt, die ebenfalls in beide Richtungen abläuft und die Bildung von Enzym-Substrat aus Enzym und Produkt wieder ermöglicht. Die folgende Abbildung 1b zeigt eine weitere enzymatische Reaktion. Diese Reaktion ist umfangreicher und hat einen weiteren Schritt in den Prozess eingefügt. Nach der Bildung von Enzym-Substrat zeigt ein weiterer Schritt die Bildung von Enzym-Produkt, was den nächsten Schritt ermöglicht, nämlich die Dissoziation von Enzym und Produkt

Abbildung 1: Abbildung 1a) Enzymatische Gesamtreaktion. Abbildung 1b) Erweiterte enzymatische Reaktion.

Dieser Mechanismus umfasst 3 Einzelreaktionen mit drei verschiedenen Geschwindigkeitskonstanten:

  • E + S → ES, Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes, wobei die Geschwindigkeitskonstante k1 ist

  • ES → E + S, Dissoziation des Enzyms und des Substrats, wobei die Geschwindigkeitskonstante k-1 ist

  • ES → E + P, Dissoziation des Enzyms und des Produkts, wobei die Geschwindigkeitskonstante k2 ist

Im Michaelis-Menten-Modell wird davon ausgegangen, dass die dritte Reaktion der geschwindigkeitsbegrenzende Schritt ist, und die zugehörige Geschwindigkeitskonstante k2 wird auch Wechselzahl oder kcat genannt. Bei einem anderen Reaktionsmechanismus wäre die Umsatzzahl anders definiert, zum Beispiel bei der Reaktion in Abbildung 1b, bei der der letzte Schritt der geschwindigkeitslimitierende Schritt ist. Hier ist kcat gleich der Geschwindigkeitskonstante dieses Schritts, d. h. kcat = k3. Bei Reaktionen mit komplizierteren Reaktionsmechanismen kann kcat eine Funktion von mehreren Geschwindigkeitskonstanten sein. [2]

Wenn du die Reaktionsgeschwindigkeit einer bestimmten enzymatischen Reaktion misst, ist es wichtig, die Anfangsreaktionsgeschwindigkeit zu messen, also die Reaktionsgeschwindigkeit zu Beginn der Reaktion.

Quellen

  1. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009). Quanta, Matter, and Change: A molecular approach to physical chemistry. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.

  2. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Michaelis-Menten-Gleichung

Anfangsreaktionsgeschwindigkeit

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