Rekombinantes Erythropoetin

Menschliches Erythropoetin wurde erstmals 1977 aus 2500 Litern Urin eines anämischen Patienten isoliert. 1985 wurde dann die cDNA-Sequenz des menschlichen Erythropoetins entschlüsselt. Dank der Fortschritte in der Molekulargenetik ist es heute möglich, rekombinantes menschliches Erythropoetin in verschiedenen Zelltypen zu synthetisieren.

Rekombinantes menschliches Erythropoetin, das in Escherichia coli synthetisiert wurde, ist bei hohen Temperaturen instabil und neigt zur Aggregation. Das Säugetierzellsystem ist das einzige Expressionssystem, das die komplexe Struktur des biologisch aktiven Erythropoetins, die zwei Disulfidbrücken und vier Glykosylierungsstellen umfasst, perfekt nachbilden kann. Das in Säugetierzellen synthetisierte rekombinante humane Erythropoetin ist aufgrund seines 40%igen Kohlenhydratanteils stabiler.