Rezeptor-Tyrosinkinase (RTK)

Rezeptor-Tyrosinkinasen (RTK) sind enzym-gekoppelte Zelloberflächenrezeptoren (Abbildung 1). Eine Kinase ist ein Enzym, das Phosphatgruppen von ATP auf ein anderes Protein überträgt. RTK übertragen Phosphatgruppen auf Tyrosinmoleküle (Tyrosin-Reste). Zunächst binden Signalmoleküle an die extrazelluläre Domäne von zwei benachbarten RTK (Abbildung 1). Die beiden benachbarten Rezeptoren binden dann aneinander, oder dimerisieren. Anschließend werden Phosphate an Tyrosin-Reste auf der intrazellulären Domäne der Rezeptoren angehängt (Phosphorylierung). Die phosphorylierten Reste können dann das Signal an den nächsten Botenstoff im Zytoplasma weiterleiten. Der VEGF-Rezeptor (VEGFR) ist ein gut untersuchtes Beispiel für eine RTK.

Abbildung 1: Eine Rezeptor-Tyrosinkinase (RTK) ist ein enzymatisch gebundener Rezeptor mit einer einzelnen Transmembranregion sowie extrazellulären und intrazellulären Domänen. Die Bindung eines Signalmoleküls an die extrazelluläre Domäne führt zur Dimerisierung des Rezeptors. Tyrosin-Reste an der intrazellulären Domäne werden dann autophosphoryliert und lösen eine nachgeschaltete zelluläre Antwort aus. Das Signal wird durch eine Phosphatase beendet, die die Phosphate von den Phosphotyrosin-Resten entfernt.

Quellenangabe

Der Inhalt dieser Theorieseiten wurde auf Grundlage der folgenden Resourcen entwickelt: OpenStax Hochschule, Biologie. (OpenStax CNX, 13. März 2015)