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Rezeptor-Tyrosinkinase (RTK)

Rezeptor-Tyrosinkinasen (RTK) sind enzym-gekoppelte Zelloberflächenrezeptoren (Abbildung 1). Eine Kinase ist ein Enzym, das Phosphatgruppen von ATP auf ein anderes Protein überträgt. RTK übertragen Phosphatgruppen auf Tyrosinmoleküle (Tyrosin-Reste). Zunächst binden Signalmoleküle an die extrazelluläre Domäne von zwei benachbarten RTK (Abbildung 1). Die beiden benachbarten Rezeptoren binden dann aneinander, oder dimerisieren. Anschließend werden Phosphate an Tyrosin-Reste auf der intrazellulären Domäne der Rezeptoren angehängt (Phosphorylierung). Die phosphorylierten Reste können dann das Signal an den nächsten Botenstoff im Zytoplasma weiterleiten. Der VEGF-Rezeptor (VEGFR) ist ein gut untersuchtes Beispiel für eine RTK.

Das erste Bild oben in der Abbildung zeigt zwei blaue, dünne, rechteckige Strukturen, die vertikal ausgerichtet sind, Rezeptor-Tyrosinkinase genannt werden und in die Plasmamembran eingebettet sind. Der obere Teil der Rezeptoren ragt zur Umgebung und der untere Teil zum Zytoplasma hin. Im unteren Teil sind die Tyrosin-Reste als Y-Buchstaben markiert. Der Pfeil, der das Ereignis beschreibt, wenn das Signalmolekül an die Rezeptoren bindet und sie dimerisieren, zeigt nach unten auf das mittlere Bild, das die gleichen Rezeptoren darstellt, welche aber nun näher zusammengerückt sind. An jedem oberen Teil der beiden blauen Rezeptoren ist eine rote Kugel befestigt, die als Signalmolekül bezeichnet wird. Der letzte Pfeil, der die Phosphorylierung der intrazellulären Domänen und die Auslösung der nachgeschalteten zellulären Reaktion beschreibt, zeigt nach unten auf das untere Bild, das die gleichen blauen, dimerisierten Strukturen mit roten Kugeln im oberen Teil zeigt, aber jetzt im unteren Teil, wo der Buchstabe Y ist, sind grüne kleine Kugeln mit dem Buchstaben P darin angebracht. Von diesen phosphorylierten Tyrosin-Resten zeigt ein lila Pfeil in Richtung der zellulären Antwort

Abbildung 1: Eine Rezeptor-Tyrosinkinase (RTK) ist ein enzymatisch gebundener Rezeptor mit einer einzelnen Transmembranregion sowie extrazellulären und intrazellulären Domänen. Die Bindung eines Signalmoleküls an die extrazelluläre Domäne führt zur Dimerisierung des Rezeptors. Tyrosin-Reste an der intrazellulären Domäne werden dann autophosphoryliert und lösen eine nachgeschaltete zelluläre Antwort aus. Das Signal wird durch eine Phosphatase beendet, die die Phosphate von den Phosphotyrosin-Resten entfernt.

Quellenangabe

Der Inhalt dieser Theorieseiten wurde auf Grundlage der folgenden Resourcen entwickelt: OpenStax Hochschule, Biologie. (OpenStax CNX, 13. März 2015)

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