Vmax

In Übereinstimmung mit der Michaelis-Menten-Gleichung steigt die anfängliche Reaktionsgeschwindigkeit (V₀) mit zunehmender Substratkonzentration [S]. Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt bei niedrigeren Substratkonzentrationen stärker zu und erreicht schließlich ein Plateau, das sich der maximalen Geschwindigkeit V_max nähert (Abb. 1). Die maximale Anfangsgeschwindigkeit wird erreicht, wenn das Enzym gesättigt ist, d. h. wenn genug Substrat vorhanden ist, um sicherzustellen, dass praktisch das gesamte Enzym Teil des Enzym-Substrat-Komplexes ist. Da das Enzym nie vollständig gesättigt sein kann, wird V_max nie ganz erreicht. V_max ist von 2 Dingen abhängig: der Wechselzahl des Enzyms (k_cat) und der Konzentration des Enzyms [E] [1].

Vmax = [E] • kcat

Ein höheres [E] führt also zu einer höheren V_max. Die Wechselzahl wird auf der nächsten Seite genauer beschrieben.

Abbildung 1: Eine Illustration der Lineweaver-Burk-Gleichung, die in eine doppelt-reziproke Transformation eines Enzymkinetik-Datensatzes gesteckt wurde

Bestimmung von V_max

Genau wie k_m lässt sich V_max mit Hilfe der Lineweaver-Burk-Gleichung bestimmen (Abbildung 1):

1/V₀ = 1/V_max + K_m/V_max • 1/[S]

Ausgehend von dieser Gleichung hat eine Gerade, die in ein doppelt reziprokes Diagramm eingesetzt wird, den y-Achsenabschnitt 1/V_max, und V_max lässt sich daher durch Bilden des Kehrwerts dieses Achsenabschnitts ermitteln [1].

Quellen

1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

K_m

k_cat

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