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Sitio activo

La zona en la que los sustratos y los cofactores se unen a la enzima se llama sitio activo. Es donde tiene lugar la catálisis. El sitio activo se suele parecer a un bolsillo, y está formado por varios aminoácidos que pueden tener interacciones específicas con el sustrato [1]. La figura 1 muestra el sitio activo de la alcohol deshidrogenasa, al que se une el NAD+. El residuo de aminoácido 47, que es responsable del rubor facial transitorio, se localiza en este sitio activo, y es un aminoácido importante para la unión con el NAD+. Si una mutación provoca una sustitución de aminoácido en este residuo, los parámetros cinéticos podrían alterarse, que es lo que sucede en el rubor facial transitorio.

En un modelo de la alcohol deshidrogenasa, el sitio activo al que se puede unir NAD+ figura en color azul, mientras que el NAD+ figura en color rojo.

Figura 1: Modelo de la superficie de la alcohol deshidrogenasa, en el que se ve el sitio activo (en azul) que permite la unión del NAD+ (en rojo). Generado con PyMOL a partir de la entrada 1HSZ del PDB.

Referencias

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

ADH

Sustrato

Resumen de la teoría