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Enzimas

Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores de reacciones específicas. Al proporcionar una reacción alternativa con una energía de activación más baja, permiten que la reacción continúe a una velocidad mucho mayor. Es importante tener en cuenta que las enzimas no cambian el equilibrio de una reacción; solo pueden aumentar la velocidad. Por lo tanto, sin la enzima, la reacción seguiría avanzando en la misma dirección, pero sería más lenta (a menudo, mucho más lenta). Las enzimas suelen aumentar la velocidad de reacción entre 105 y 107 veces. Las enzimas son necesarias en nuestro organismo para llevar a cabo reacciones metabólicas específicas. Son muy específicas con respecto a sus sustratos, al igual que una llave lo es para una puerta concreta. La especificidad de las enzimas por sus sustratos llevó a Emil Fischer a proponer la hipótesis de la «llave-cerradura» en 1894. La hipótesis de la «llave-cerradura» implica que las enzimas son moléculas estáticas, lo que no es así. El modelo preferido es otro mecanismo denominado «ajuste inducido»; según este modelo, la enzima sufre cambios conformacionales al unirse al sustrato, y estos cambios son necesarios para la catálisis [1,2].

Gráfico que ilustra la reacción de un sustrato a un producto. En el eje horizontal x está el progreso de la reacción y en el eje vertical y está la energía libre. Dos reacciones se ilustran con líneas azules, que se mueven de izquierda a derecha, en la transición del sustrato al producto. Durante la transición, las líneas azules alcanzan un pico en lo que se denomina estado de transición. Después del estado de transición, la línea azul comienza a descender y finalmente se convierte en una transición por completo, del sustrato al producto. Las dos líneas azules representan dos reacciones diferentes: una catalizada por las enzimas y otra no catalizada. La reacción catalizada alcanza el estado de transición antes que la reacción no catalizada.
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Figura 1: Una reacción de un sustrato a un producto es una transición de un estado energético a otro. Entre el sustrato y el producto existe un estado de transición. Este estado tiene un nivel de energía más alto que el sustrato y el producto. Un catalizador reducirá este nivel de energía para que la energía de transición se alcance más fácilmente, lo que da lugar a una reacción más rápida.

¿Cómo puede una enzima reducir la energía de activación?

Hay muchas formas diferentes en las que las enzimas aumentan la velocidad de sus reacciones específicas. Cuando dos sustratos se transforman en uno o más productos, la enzima se unirá a ambos sustratos, asegurando así que estén cerca y correctamente orientados el uno con respecto del otro. Cuando la reacción se produce sin la enzima, los dos sustratos tienen que chocar entre sí desde el ángulo correcto y con la energía suficiente (velocidad) para superar la energía de activación, que es mucho mayor. Cuando los sustratos están unidos por una enzima, estos obstáculos se superan gracias a la estructura de la enzima. Una característica importante de las enzimas (y de los catalizadores, en general) es que no se agotan durante la reacción. Cuando una enzima cataliza una reacción, esta sigue estando lista para transformar otro conjunto de sustratos. [1]

Referencias

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

  2. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009). Quanta, Matter, and Change: A molecular approach to physical chemistry. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.