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Estructura de la insulina

La insulina de suero bovino es una hormona proteica compuesta por dos cadenas peptídicas: una cadena A (con una longitud de 21 aminoácidos) y una cadena B (con una longitud de 30 aminoácidos). La estructura primaria de cada cadena se indica mediante abreviaturas de tres letras que representan los nombres de los aminoácidos en el orden en el que se presentan. El aminoácido cisteína (cys) tiene un grupo sulfhidrilo (SH) como cadena lateral. Dos grupos sulfhidrilo pueden reaccionar entre ellos en presencia de oxígeno para formar un enlace disulfuro (S-S). Las cadenas A y B se unen por medio de dos de estos enlaces, y un tercero ayuda a la cadena A a plegarse de la manera correcta.

La cadena A de la insulina tiene una longitud de 21 aminoácidos. Los aminoácidos seis y once de la cadena A son cisteínas que se unen mediante un enlace disulfuro. La cadena B de la insulina tiene una longitud de 30 aminoácidos. El séptimo aminoácido de la cadena A y el séptimo aminoácido de la cadena B son cisteínas que se unen mediante un enlace disulfuro. El aminoácido número veinte de la cadena A y el aminoácido número diecinueve de la cadena B son cisteínas que se unen mediante un enlace disulfuro.

Figura 1: Las cadenas A y B de la insulina están unidas mediante enlaces disulfuro. Todos los enlaces disulfuro tienen la misma longitud, pero se han dibujado de manera distinta para que se vean mejor.

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