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Michaelis-Menten

El modelo de Michaelis-Menten es un modelo sencillo de reacción enzimática desarrollado por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. Está basado en estos dos supuestos:

  • Una reacción enzimática tiene lugar en dos pasos: formación de un complejo enzima-sustrato (ES) y disociación de la enzima y el producto.
  • Tras un período de tiempo muy corto, la concentración del complejo ES alcanza un estado constante, en el que la velocidad de formación del ES es igual a la velocidad a la que se consume.

El primer supuesto implica que la reacción enzimática está formada por cuatro reacciones diferentes: formación de ES a partir de E y S, disociación de ES en E y S, disociación de ES en E y P, y formación de ES a partir de E y P. La velocidad de una reacción normalmente se mide al principio de la reacción, cuando todavía no se ha formado una cantidad significativa de P; por lo tanto, no se puede ignorar la velocidad de formación de ES a partir de E y P. Todo esto tiene como resultado la siguiente reacción completa (figura 1.a) [1].

Arriba se ve la figura 1.a, que muestra la reacción enzimática completa. Esta reacción enzimática se compone de diferentes pasos, que se ilustran en la reacción de izquierda a derecha. El primer paso es la formación del complejo enzima-sustrato. Este paso va en ambas direcciones: la reacción inversa sería la disociación del enzima-sustrato en enzima y sustrato de nuevo. El siguiente paso es la disociación del enzima-sustrato en enzima y producto, que también funciona en ambas direcciones, permitiendo la formación del enzima-sustrato de nuevo a partir de la enzima y el producto. Debajo está la figura 1.b, que muestra una gráfica con las velocidades iniciales de una reacción enzimática trazadas con relación a la concentración de sustrato; la concentración de sustrato está en el eje x y la velocidad de reacción está en el eje y. En la gráfica se muestra una curva de Michaelis-Menten, que aumenta rápidamente y, poco después, forma una meseta. Los datos están marcados con puntos y hay una línea azul entre ellos. La gráfica muestra que, a medida que aumenta la concentración de sustrato, también lo hace la velocidad de reacción. El aumento de la velocidad de reacción es brusco al principio de la reacción, pero, a medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de reacción disminuye y la curva empieza a formar una meseta. En este punto, la reacción se aproxima a su velocidad máxima, que está descrita en la gráfica como V máx. ½ • V máx también aparece descrita en la gráfica, donde la reacción ha alcanzado el 50 % de su velocidad máxima. Hay una tercera variable en la gráfica, la k m, que es igual a la concentración de sustrato en que la velocidad de reacción es ½ • V máx.

Figura 1: Figura 1.a: Reacción enzimática completa. Figura 1.b: Gráfica con las velocidades iniciales de una reacción enzimática en relación con la concentración de sustrato, y una curva de Michaelis-Menten trazada en dicha gráfica. Cuando la concentración de sustrato es baja, la curva presenta una fuerte pendiente; en cambio, cuando la concentración es alta, la curva forma una meseta, y la velocidad se aproxima a la Vmáx. La figura también permite interpretar claramente la Km, que es igual a la concentración de sustrato en la que la velocidad de reacción es ½ • Vmáx. [1]

Esta reacción implica que la velocidad de formación de productos, es decir, la velocidad de reacción, viene dada por V = k2 • [ES]. Cuando casi toda la enzima forma parte del complejo enzima-sustrato, la reacción se aproxima a su velocidad máxima (Vmáx). En la reacción de arriba, k2 es el paso que limita la velocidad, por lo que la Vmáx puede expresarse como [E] • k2. La constante que limita la velocidad es la kcat, o el número de recambio; en la reacción de arriba: kcat = k2. Esto significa que Vmáx = kcat • [E]. [1]

Referencias

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Resumen de la teoría

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Ensayo de cinética enzimática