Interacciones de las proteínas

Las proteínas se pliegan en su forma funcional 3D debido a diferentes tipos de interacciones (figura 1), que están relacionadas con su estructura:

• Los enlaces puente de hidrógeno determinan la estructura secundaria de las proteínas. Se forman entre los oxígenos de la estructura principal y los hidrógenos de la amida. Cuando el enlace de hidrógeno se produce regularmente cada cuatro aminoácidos, se forma una hélice alfa. Por otro lado, cuando los enlaces de hidrógeno unen dos cadenas en las que se alternan residuos de aminoácidos en cada cadena participante, se forma una lámina beta. También intervienen en la formación de la estructura terciaria de la proteína, ya que algunos residuos de aminoácidos distantes también pueden interactuar.

• Los puentes salinos tienen lugar en estructuras terciarias y cuaternarias. A menudo surgen de las cadenas laterales ionizables del ácido aspártico, el ácido glutámico, la arginina y la lisina, aunque la histidina, la tirosina y la serina también pueden formarlas si el pKa lo favorece. Por lo tanto, debido a las numerosas cadenas laterales ionizables de los aminoácidos que se encuentran a lo largo de una proteína, el pH al que se encuentra una proteína es crucial para su estabilidad.

• Las interacciones hidrofóbicas también se encuentran en las estructuras terciarias y cuaternarias. Estas interacciones se producen entre los residuos de aminoácidos no polares, dejando esa parte de la proteína alejada del contacto con el disolvente en el que se encuentra la proteína. Algunas de estas interacciones se denominan interacciones de Van der Waals.

• Los enlaces disulfuro se forman específicamente entre los grupos tiol (-SH) de dos aminoácidos de cisteína. Estos enlaces son responsables de estabilizar la estructura globular, siendo una de las principales fuerzas responsables de mantener las proteínas en su estructura 3D. Se encuentran en estructuras terciarias y cuaternarias.

Figura 1: Principales interacciones de proteínas.