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Velocidad de reacción

Como has visto en la sección anterior, la ecuación de Michaelis-Menten describe la velocidad de una reacción en la que una enzima cataliza un sustrato. Los parámetros Vmáx y Km pueden obtenerse de manera experimental para cualquier enzima; sin embargo, por si solos proporcionan muy poca información sobre el mecanismo de reacción, como el número de pasos discretos y sus velocidades de reacción individuales. La velocidad de reacción (V) se define como el cambio en la concentración a medida que transcurre el tiempo. Esta velocidad puede expresarse tanto como la velocidad de formación de productos (P) o como la velocidad de consumo de reactantes (el sustrato, S) [1].

V = d[P]/dt = -d[S]/dt

Fíjate en que la velocidad de consumo del sustrato es igual al cambio negativo en la concentración del sustrato partido por el tiempo. La ecuación de Michaelis-Menten que se describe en la página anterior está basada en el mecanismo de reacción de la figura 1.a:

Arriba se ve la figura 1.a, que muestra la reacción enzimática completa. Esta reacción enzimática se compone de diferentes pasos, que se ilustran en la reacción de izquierda a derecha. El primer paso es la formación del complejo enzima-sustrato. Este paso va en ambas direcciones: la reacción inversa sería la disociación del enzima-sustrato en enzima y sustrato de nuevo. El siguiente paso es la disociación del enzima-sustrato en enzima y producto, que también funciona en ambas direcciones, permitiendo la formación del enzima-sustrato de nuevo a partir de la enzima y el producto. Debajo está la figura 1.b, que muestra otra reacción enzimática. Esta reacción es más grande y cuenta con un paso más en el proceso. Tras formarse el complejo enzima-sustrato, el paso extra ilustra la formación del complejo enzima-producto, que luego permite el siguiente paso: la disociación de enzima y producto.

Figura 1: Figura 1.a: Reacción enzimática completa. Figura 1.b: Reacción enzimática extendida.

Este mecanismo incluye tres reacciones individuales con tres constantes de velocidad distintas:

  • E + S → ES, formación del complejo enzima-sustrato, con la constante de velocidad k1

  • ES → E + S, disociación de la enzima y el sustrato, con la constante de velocidad k-1

  • ES → E + P, disociación de la enzima y el sustrato, con la constante de velocidad k2

En el modelo Michaelis-Menten, se asume que la tercera reacción es el paso que limita la velocidad, y la constante de velocidad asociada, k2, también se llama número de recambio o kcat. Para otro mecanismo de reacción, el número de recambio se definiría de otra forma, por ejemplo, en la reacción de la figura 1.b, en la que el último paso es el paso que limita la velocidad. Aquí, kcat es igual a la constante de velocidad de este paso, es decir, kcat = k3. Para reacciones con mecanismos de reacción más complicados, kcat puede ser una función con varias constantes de velocidad. [2]

Al medir la velocidad de reacción de una reacción enzimática, es importante medir la velocidad de reacción inicial, que es la velocidad de reacción al principio de la reacción.

Referencias

  1. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009). Quanta, Matter, and Change: A molecular approach to physical chemistry. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.

  2. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Ecuación de Michaelis-Menten

Velocidad de reacción inicial

Resumen de la teoría

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Ecuación de Michaelis-Menten