Vmáx

De acuerdo con la ecuación Michaelis-Menten, la velocidad de reacción inicial (V₀) aumenta al incrementarse la concentración de sustrato [S]. La velocidad de reacción aumenta más en concentraciones de sustrato bajas, y acaba formando una meseta, aproximándose a la velocidad máxima V_máx (figura 1). La velocidad inicial máxima se alcanza cuando la enzima se satura, es decir, cuando hay suficiente sustrato para garantizar que prácticamente toda la enzima forma parte del complejo enzima-sustrato. Como la enzima nunca puede estar completamente saturada, nunca se alcanza la V_máx. La V_máx depende de dos cosas: del número de recambio de la enzima (k_cat) y de la concentración de la enzima [E] [1].

Vmáx = [E] • kcat

Por tanto, a mayor [E], mayor V_máx. El número de recambio se tratará con mayor detalle en la siguiente página.

Figura 1: Ilustración de la ecuación Lineweaver-Burk que muestra la transformación de dobles recíprocos de un conjunto de datos de cinética enzimática.

Cómo se determina la V_máx

Al igual que pasa con la K_m, la V_máx se puede determinar usando la ecuación Lineweaver-Burk (figura 1):

1/V₀ = 1/V_máx + K_m/V_máx • 1/[S]

Si nos basamos en esta ecuación, en una línea recta representada en una gráfica de dobles recíprocos, la intersección en y será 1/V_máx, de modo que la V_máx podrá obtenerse al llevar el recíproco a esta intersección [1].

Referencias

1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

K_m

k_cat

Resumen de la teoría