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La structure des anticorps

Une molécule d'anticorps est composée de quatre polypeptides : deux chaînes lourdes identiques et deux chaînes légères identiques liées par une liaison disulfure.

Une molécule d'anticorps est en forme de Y, avec deux sites de liaison à l'antigène aux extrémités du Y. Les chaînes légères et lourdes contribuent toutes deux aux sites de liaison à l'antigène. Les zones de l'anticorps qui reconnaissent un antigène unique sont appelées domaines variables, et sont situées à l'extrémité amino-terminale. Les domaines variables présentent une variation considérable dans la composition des acides aminés. La base de l'anticorps est composée de domaines constants situés à l'extrémité carboxy-terminale.

La moitié inférieure droite d'un anticorps est appelée région constante et est constituée de deux chaînes lourdes. Les deux branches du haut sont appelées région variable et sont constituées de deux chaînes légères. Les chaînes sont reliées par des ponts disulfures. À l'extrémité de chaque branche se trouvent les sites de liaison à l'antigène.

Figure 1 : La structure d'un anticorps (simple)

La forme en Y d'un anticorps est divisée en régions Fab et Fc. Les régions Fab contiennent le domaine variable qui se lie à un antigène spécifique. Les régions Fc contiennent un site de liaison pour les récepteurs Fc endogènes à la surface des lymphocytes, et constituent également le site de liaison des anticorps secondaires.

Les anticorps

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Les variations et les classes de structure des anticorps

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