Le site actif

On appelle site actif la partie où les substrats et les cofacteurs se lient à l’enzyme. La catalyse a lieu dans cette zone. Il se présente généralement sous la forme d’une poche et se compose de plusieurs acides aminés qui peuvent avoir des interactions spécifiques avec le substrat [1]. La figure 1 est une illustration du site actif de l’alcool déshydrogénase où se fixe le NAD⁺. Le résidu de l’acide aminé 47, qui est responsable du syndrome du rougissement asiatique, se trouve sur ce site actif. Cet acide aminé est essentiel pour la liaison avec le NAD⁺. Si une mutation provoque une substitution d’acide aminé sur ce résidu, les paramètres cinétiques peuvent donc être modifiés. C’est ce qui se passe dans le cas du syndrome du rougissement asiatique.

Figure 1 : La maquette de la surface de l’alcool déshydrogénase qui présente le site actif (en bleu) dans lequel le NAD⁺ (rouge) peut se fixer. Créé à l’aide de PyMOL à partir de l’entrée PDB 1HSZ.

Les références

1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

L’ADH Le substrat