La structure de l'érythropoïétine

Au départ, l'érythropoïétine est une protéine de 193 acides aminés, sans activité biologique. Peu avant la sécrétion, la séquence initiale N-terminale de 27 résidus est clivée, ne laissant que 166 acides aminés. Lorsque l'érythropoïétine passe dans la circulation sanguine, l'acide aminé arginine se perd, laissant une séquence finale de 165 acides aminés.

L'érythropoïétine fonctionnelle présente deux ponts disulfures formés par l'acide aminé cystéine en position 7 et 161, ainsi qu'en position 29 et 33.

La masse moléculaire du squelette peptidique de l'érythropoïétine est de 18 000 daltons. Après avoir subi une modification post-traductionnelle, la glycosylation, la masse moléculaire de l'érythropoïétine atteint 30 000 daltons. 40 % de l'érythropoïétine est composée de trois structures glucidiques liées à l'azote, situées à Asp-24, 38 et 83, et d'une structure glucidique liée à l'oxygène, située à Ser-126.