L'acétylation des histones

Les cellules eucaryotes empaquettent leur ADN en l'enroulant étroitement autour de protéines appelées histones. Les histones sont une famille de petites protéines chargées positivement. Les histones humaines sont H1, H2A, H2B, H3 et H4. L'ADN, dont la charge négative est due au squelette phosphate-sucre, se lie étroitement aux histones chargées positivement. Le complexe ADN-protéine qui en résulte est appelé chromatine. L'unité de base de la chromatine est le nucléosome, qui se compose de neuf protéines histones et de 166 paires de bases d'ADN.

La structure de la chromatine ne sert pas seulement de mécanisme de conditionnement, mais aussi de régulateur de l'expression génétique. La position de l'ADN peut affecter l'accessibilité de l'appareil de transcription de l'ADN. Lorsque l'ADN est situé dans une chromatine très condensée (hétérochromatine), il devient physiquement inaccessible à l'appareil de transcription de l'ADN, comme les facteurs de transcription et l'ARN polymérase.

Chaque histone possède une "queue" de 20 acides aminés à son extrémité N-terminale, qui fait saillie vers l'extérieur. Ces queues d'histone sont accessibles à diverses enzymes de modification qui éliminent ou catalysent des groupes chimiques spécifiques supplémentaires tels que les groupes acétyle (-COCH3), méthyle et phosphate. L'histone acétyltransférase peut ajouter des groupes acétyle à la queue de l'histone chargée positivement, modifiant ainsi sa charge. En réduisant la charge positive de la queue d'une histone, l'affinité de l'ADN pour les histones diminue, ce qui ouvre la chromatine compacte et favorise l'expression des gènes. Une autre enzyme, l'histone désacétylase, fait l'inverse de l'histone acétyltransférase : cette enzyme retire le groupe acétyle des queues d'histones, réprimant ainsi la transcription.

L'acétylation des histones fait partie de la régulation des gènes.