La constante catalytique Kcat
La constante catalytique (kcat) ou nombre de rotations est le nombre de réactions enzymatiques qu’une seule molécule d’enzyme saturée peut catalyser par unité de temps, généralement exprimé en s-1. La constante kcat ne dépend pas de la concentration de l’enzyme et constitue donc un meilleur paramètre que la vitesse initiale maximale Vmax pour une comparaison entre différentes enzymes. La constante kcat étant le nombre maximal de réactions chimiques qu’une seule molécule d’enzyme peut catalyser, la vitesse maximale (Vmax) à une concentration spécifique d’enzyme est obtenue en multipliant la constante kcat par la concentration de l’enzyme ([E]), autrement dit, Vmax = kcat • [E]. Cela signifie que si on détermine Vmax et [E] à partir de mesures expérimentales, on peut calculer kcat comme suit [1].
Kcat = Vmax/[E]
Les références
- Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.