Labster Logo

L'équation de Michaelis-Menten

Le modèle de Michaelis-Menten est un simple modèle de réaction enzymatique développé par Leonor Michaelis et Maud Menten en 1913. Il se fonde sur les deux hypothèses suivantes :

  • Une réaction enzymatique se déroule en 2 étapes : formation d’un complexe enzyme-substrat, ES, et dissociation de l’enzyme et du produit.
  • Après une (très) courte période de temps, la concentration du complexe ES atteint l’état d’équilibre, où la vitesse de formation de l’ES est égale à la vitesse à laquelle il est utilisé.

La première hypothèse implique que la réaction enzymatique est constituée de 4 réactions différentes : formation de l’ES à partir de E et S, dissociation de l’ES en E et S, dissociation de l’ES en E et P, et formation de l’ES à partir de E et P. La vitesse d’une réaction est généralement mesurée au début de la réaction, lorsque aucune quantité significative de P n’a été formée ; par conséquent, la vitesse de formation de l’ES à partir de E et P peut être ignorée. On obtient ainsi la réaction totale suivante (figure 1.a) [1].

En haut, la figure 1.a illustre la réaction enzymatique dans son ensemble. La réaction enzymatique est composée de différentes étapes illustrées dans la réaction de gauche à droite, la formation de l’enzyme-substrat étant la première étape de la réaction complète. Cette étape va dans les deux sens, la réaction inverse étant la dissociation de l’enzyme-substrat en enzyme et substrat à nouveau. L’étape suivante est la dissociation de l’enzyme-substrat en enzyme et produit, qui va également dans les deux sens, permettant la formation à nouveau du complexe enzyme-substrat à partir de l’enzyme et du produit. La figure 1.b ci-dessous montre une représentation graphique des vitesses initiales d’une réaction enzymatique en fonction de la concentration en substrat, avec la concentration en substrat sur l’axe des abscisses et la vitesse de réaction sur l’axe des ordonnées. Une courbe de Michaelis-Menten est tracée sur le graphique comme une courbe qui augmente rapidement puis atteint un seuil peu après. Les données sont marquées par des puces et une ligne les reliant est tracée en bleu. Le graphique montre que la vitesse de réaction augmente avec la concentration du substrat. L’augmentation de la vitesse de la réaction est rapide au début de la réaction, mais au fur et à mesure que la concentration du substrat augmente, la vitesse de la réaction baisse et la courbe atteint un seuil. À cette étape, la réaction tend vers sa vitesse maximale, qui est indiquée sur le graphique par V max. Le graphique indique également ½ • V max, où la réaction atteint 50 % de sa vitesse maximale. Une troisième variable sur le graphique est le k m qui est égal à la concentration de substrat où la vitesse de réaction est ½ • V max

Figure 1 : Figure 1.a : La réaction enzymatique dans son ensemble ; Figure 1.b : La représentation graphique des vitesses initiales d’une réaction enzymatique en fonction de la concentration du substrat et une courbe de Michaelis-Menten associée à cette représentation. Lorsque la concentration du substrat est faible, la courbe est raide ; cependant, à des concentrations plus élevées, la courbe atteint un seuil et la vitesse se rapproche de Vmax. La figure indique également clairement l’interprétation de km ; km est égal à la concentration du substrat pour laquelle la vitesse de réaction est ½ • Vmax. [1]

Cette réaction implique que la vitesse de formation des produits, c’est-à-dire la vitesse de réaction, est déterminée par la formule V = k2 • [ES]. Lorsque la quasi-totalité de l’enzyme est intégrée au complexe enzyme-substrat, la réaction tend vers sa vitesse maximale (Vmax). Dans la réaction ci-dessus, k2 est l’étape qui limite la vitesse, et Vmax peut donc être représentée sous la forme [E] • k2. La constante de la limitation de vitesse est également appelée kcat, ou le nombre de rotations, et dans la réaction ci-dessus, kcat = k2. Cela signifie que Vmax = kcat - [E]• [1]

Les références

  1. Lehninger, Albert L. ; Nelson, David L. ; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY : W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

L’équation de Michealis-Menten

Aperçu de la théorie

Renvoyé par :

Article
L'analyse cinétique des enzymes