L'équation de Michaelis-Menten

Les hypothèses et déductions évoquées à propos du modèle de Michaelis-Menten mènent à l'équation de Michaelis-Menten (pour une dérivation plus approfondie, voir plus bas), où k_m = (k_-1 + k₂) / k₁, et où le "0" dans v₀ indique que cette équation n'est valable que pour le calcul des vitesses initiales, où aucune quantité significative de produit n'a été formée. Les 2 constantes V_max et k_m seront abordées dans les pages suivantes.

V₀ = V_max[S]/K_m+[S]

Il va de soi que les hypothèses concernant ce modèle ne s'appliquent pas à toutes les réactions enzymatiques ; il est donc parfois nécessaire d'utiliser des modèles plus élaborés pour les représenter. Cependant, l'équation de Michealis-Menten s'applique à de nombreuses réactions enzymatiques différentes, faisant souvent intervenir plusieurs étapes de plus que le mécanisme à deux niveaux proposé par Michaelis et Menten. Ainsi, on dit que les enzymes qui ont une relation hyperbolique entre v₀ et[S] obéissent à la cinétique de Michaelis-Menten. [1]

Références

1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

La vitesse de réaction