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Les liaisons peptidiques

Une liaison peptidique (liaison amide) est une liaison chimique covalente entre deux molécules d'acides aminés. Les acides aminés sont liés par une réaction de déshydratation marquée par l'élimination de l'eau. La liaison covalente résultante est appelée liaison peptidique. Un polypeptide, quelle que soit sa longueur, a une seule extrémité acide aminé (N-terminale) et une seule extrémité carboxyle (C-terminale).

En haut, deux acides aminés sont l'un à côté de l'autre. Chaque acide aminé possède un groupe amino constitué d'un azote lié à 3 hydrogènes. L'azote est lié à un carbone central qui est lié à un groupe R. Le carbone central est également lié à un groupe carboxyle. L'atome d'oxygène de l'acide aminé de gauche est surligné en vert avec deux hydrogènes liés à l'azote du deuxième acide aminé. Cela entraine la libération d'eau et la fusion des deux molécules pour créer une liaison peptidique. La liaison peptidique est la liaison entre le carbone du groupe carboxyle de gauche et l'azote de l'acide aminé de droite. La partie gauche est l'extrémité N-terminale et la partie droite est l'extrémité C-terminale.

Figure 1 : Les acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques pour former des polypeptides. La liaison s'établit entre le groupe amino et le groupe carboxyle, entrainant la libération de H20.