Les protéines
Le terme "protéine" vient du mot grec "proteios" qui signifie premier ou primaire. Les protéines, l'élément constitutif de la vie, sont synthétisées par toutes les formes de cellules vivantes. L'être humain possède des dizaines de milliers de types de protéines qui sont toutes élaborées à partir d'un ensemble de 20 acides aminés. Un polymère d'acides aminés est un polypeptide.
Tous les acides aminés ont une structure commune. Les acides aminés sont constitués d'un groupe amino et d'un groupe carboxyle reliés par un carbone alpha. Le groupe R, également appelé chaîne latérale, diffère d'un acide aminé à l'autre. Les propriétés physiques et chimiques de la chaîne latérale déterminent le rôle fonctionnel de l'acide aminé dans le polypeptide. En raison de la caractéristique unique du groupe latéral, un acide aminé peut être hydrophobe, hydrophile, acide ou basique.
Les acides aminés sont reliés par une réaction de déshydratation, marquée par l'élimination de l'eau. La liaison covalente qui en résulte est appelée liaison peptidique. Un polypeptide, quelle que soit sa longueur, a une extrémité d'acide aminé (N-terminal) et une extrémité carboxyle (C-terminal).
Il est important de noter que le terme polypeptide n'est pas synonyme de protéine. Une protéine fonctionnelle n'est pas seulement une chaîne polypeptidique individuelle, mais un ou plusieurs polypeptides repliés en une forme moléculaire unique. Une protéine spécifique détermine sa fonction.
L'acide aminé
Acides aminés | Abréviation (3 lettres) | Abréviation (1 lettre) |
---|---|---|
Alanine | Ala | A |
Arginine | Arg | R |
Asparagine | Asn | N |
Acide aspartique | Asp | D |
Cystéine | Cys | C |
Acide glutamique | Glu | E |
Glutamine | Gln | Q |
Glycine | Gly | G |
Histidine | His | H |
Isoleucine | Ile | I |
Leucine | Leu | L |
Lysine | Lys | K |
Méthionine | Met | M |
Phénylalanine | Phe | F |
Proline | Pro | P |
Sérine | Ser | S |
Thréonine | Thr | T |
Tryptophane | Trp | W |
Tyrosine | Tyr | Y |
Valine | Val | V |
La structure des protéines
Les protéines ont trois structures : la structure primaire, secondaire et tertiaire.
La structure primaire d'une protéine est sa séquence polypeptidique. La structure secondaire est constituée de l'enroulement (hélice alpha) et des replis (feuille bêta) qui résultent des liaisons hydrogène entre les constituants répétitifs des chaînes polypeptidiques. La structure tertiaire est la forme globale du polypeptide résultant de l'interaction entre les chaînes latérales des différents acides aminés. Une structure quaternaire apparaît également lorsqu'une protéine est constituée de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques.