Les interactions protéine-protéine
Les protéines se replient sous leur forme 3D fonctionnelle suite à différents types d'interactions (figure 1), en lien avec leur structure :
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Les liaisons hydrogène déterminent la structure secondaire des protéines. Elles se forment entre les oxygènes du squelette et les hydrogènes des amides. Lorsque la liaison hydrogène apparaît régulièrement tous les quatre acides aminés, une hélice alpha est formée. En revanche, lorsque les liaisons hydrogène lient deux brins impliquant des résidus d'acides aminés alternés sur chaque brin participant, un feuillet bêta est formé. Les liaisons hydrogène jouent également un rôle dans la formation de la structure tertiaire des protéines car certains résidus d'acides aminés distants peuvent aussi interagir.
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Les ponts salins apparaissent dans les structures tertiaires et quaternaires. Ils proviennent souvent des chaînes latérales ionisables de l'acide aspartique, de l'acide glutamique, de l'arginine et de la lysine. Mais l'histidine, la tyrosine et la sérine peuvent également former des ponts salins si le pKa le favorise. Par conséquent, en raison des nombreuses chaînes latérales ionisables d'acides aminés présentes dans une protéine, le pH environnant une protéine est déterminant pour sa stabilité.
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Les interactions hydrophobes sont également présentes dans les structures tertiaires et quaternaires. Ces interactions surviennent entre des résidus d'acides aminés non polaires, tenant cette partie de la protéine éloignée du contact avec le solvant dans lequel se trouve la protéine. Certaines de ces interactions sont appelées forces de van der Waals.
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Les liaisons disulfure se forment spécifiquement entre les groupes thiol (-SH) de deux acides aminés cystéine. Ces liaisons sont responsables de la stabilisation de la structure globulaire car elles sont l'une des principales forces responsables du maintien des protéines dans leur conformation 3D. On les trouve dans les structures tertiaires et quaternaires.
Figure 1 : Principales interactions protéine-protéine