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La vitesse de réaction

Les équations de Michaelis-Menten, comme indiqué dans la section précédente, décrivent la vitesse d’une réaction catalysée par une enzyme ayant un seul substrat. Les paramètres Vmax et Km peuvent être obtenus par expérimentation pour une enzyme spécifique ; toutefois, ils ne fournissent que très peu d’informations sur le mécanisme de réaction, tels que le nombre d’étapes discrètes et leurs vitesses de réaction respectives. La vitesse de réaction (V) est définie comme la variation de la concentration dans le temps. La vitesse peut être exprimée soit comme la vitesse de formation des produits (P), soit comme la vitesse de consommation des réactifs (le substrat, S) [1].

V = d[P]/dt = -d[S]/dt

Notez que la vitesse de consommation du substrat est égale à la variation négative de la concentration du substrat dans le temps. L’équation de Michaelis-Menten mentionnée sur la page précédente repose sur le mécanisme de réaction de la figure 1.a :

En haut se trouve la figure 1.a qui illustre la réaction enzymatique dans son ensemble. La réaction enzymatique est constituée de différentes étapes illustrées dans la réaction de gauche à droite, la formation de l’enzyme-substrat étant la première étape de la réaction dans son ensemble. Cette étape va dans les deux sens, avec la réaction inverse qui est la dissociation de l’enzyme-substrat en enzyme et substrat à nouveau. L’étape suivante est la dissociation de l’enzyme-substrat en enzyme et produit, qui va également dans les deux sens, permettant la formation à nouveau du complexe enzyme-substrat à partir de l’enzyme et du produit. La figure 1.b ci-dessous illustre une autre réaction enzymatique. Cette réaction est plus étendue et a ajouté une autre étape au processus. Après la formation de l’enzyme-substrat, une étape supplémentaire illustre la formation de l’enzyme-produit, qui entraîne l’étape suivante qui est la dissociation de l’enzyme et du produit

Figure 1 : Figure 1.a ; La réaction enzymatique dans son ensemble. Figure 1.b ; La réaction enzymatique étendue.

Ce mécanisme comprend 3 réactions individuelles avec trois constantes de vitesse différentes :

  • E + S → ES, formation du complexe enzyme-substrat, avec la constante de vitesse k1.

  • ES → E + S, dissociation de l’enzyme et du substrat, avec la constante de vitesse k-1.

  • ES → E + P, dissociation de l’enzyme et du produit, avec la constante de vitesse k2.

Selon le modèle de Michaelis-Menten, on suppose que la troisième réaction est l’étape de limitation de la vitesse, et la constante de vitesse associée k2 est également appelée nombre de rotations ou kcat. Le nombre de rotations sera différent pour un autre mécanisme de réaction, par exemple, dans la réaction de la figure 1.b où la dernière étape est l’étape de limitation de la vitesse. Ici, kcat est égal à la constante de vitesse de cette étape, autrement dit, kcat = k3. Pour les réactions dont les mécanismes réactionnels sont plus complexes, kcat peut être une fonction avec plusieurs constantes de vitesse. [2]

Lorsque l’on mesure la vitesse d’une réaction enzymatique donnée, il importe de mesurer la vitesse de réaction initiale, qui correspond à la vitesse de réaction au début de la réaction.

Les références

  1. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009). Quanta, Matter, and Change: A molecular approach to physical chemistry. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.

  2. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

L’équation de Michaelis-Menten

La vitesse initiale de la réaction

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L'équation de Michaelis-Menten