L'érythropoïétine recombinante

L'érythropoïétine humaine a été purifiée pour la première fois en 1977 à partir de 2500 litres d'urine d'un patient anémique. Suite à cet événement, en 1985, la séquence de l'ADNc de l'érythropoïétine humaine a été cartographiée. Aujourd'hui, grâce aux progrès du génie génétique moléculaire, il est possible de synthétiser l'érythropoïétine humaine recombinante dans divers types de cellules.

L'érythropoïétine humaine recombinante synthétisée dans l'Escherichia coli est instable à haute température et a tendance à s'agréger. Le système cellulaire des mammifères est le seul système d'expression capable de reproduire parfaitement la structure complexe de l'érythropoïétine biologiquement active, qui comprend deux ponts disulfure et quatre sites de glycosylation. L'érythropoïétine humaine recombinante synthétisée dans des cellules de mammifères est plus stable grâce à sa composante glucidique de 40 %.