Les récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK)

Les récepteurs à activité tyrosine kinase (RTK) sont des récepteurs de surface cellulaire liés à des enzymes (figure 1). Une kinase est une enzyme qui transfère des groupes phosphates de l'ATP à une autre protéine. Les RTK transfèrent les groupes phosphates aux molécules de tyrosine (résidus tyrosine). Les molécules de signalisation se lient d'abord au domaine extracellulaire de deux RTK adjacents (figure 1). Les deux récepteurs adjacents se lient alors entre eux, ou se dimérisent. Des phosphates sont ensuite ajoutés aux résidus tyrosine du domaine intracellulaire des récepteurs (phosphorylation). Les résidus phosphorylés peuvent alors transmettre le signal au messager suivant dans le cytoplasme. Les récepteurs du facteur de croissance de l'endothélium vasculaire (VEGFR) sont un exemple de RTK largement étudié.

Figure 1 : Un récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est un récepteur lié à une enzyme, avec une seule région transmembranaire, et des domaines extracellulaires et intracellulaires. La liaison d'une molécule de signalisation au domaine extracellulaire entraîne la dimérisation du récepteur. Les résidus tyrosine du domaine intracellulaire sont alors autophosphorylés, déclenchant une réponse cellulaire en aval. Le signal est interrompu par une phosphatase qui élimine les phosphates des résidus phosphotyrosine.

Remerciements : Le contenu de ces pages de théorie a été élaboré sur la base des ressources fournies par : OpenStax College, Biology. (OpenStax CNX. 13 mars 2015)