La vitesse maximale Vmax

D’après l’équation de Michaelis-Menten, la vitesse initiale de la réaction (V₀) augmente lorsque la concentration du substrat [S] augmente. Elle augmente davantage lorsque les concentrations de substrat sont plus faibles et finit par atteindre un seuil, proche de la vitesse maximale V_max (figure 1). La vitesse initiale maximale est atteinte lorsque l’enzyme est saturée, autrement dit, lorsque le substrat est présent en quantité suffisante pour que la quasi-totalité de l’enzyme fasse partie du complexe enzyme-substrat. Dans la mesure où l’enzyme ne peut jamais être complètement saturée, la vitesse maximale n’est jamais atteinte. Elle dépend de deux facteurs : le nombre de rotations de l’enzyme (k_cat) et la concentration de l’enzyme [E] [1].

Vmax = [E] • kcat

Par conséquent, une [E] plus élevée induit une augmentation de la vitesse maximale (V_max). Le nombre de rotations sera détaillé à la page suivante.

Figure 1 : Une illustration de l’équation de Lineweaver-Burk ajustée à une transformation double-réciproque d’un ensemble de données cinétiques enzymatiques.

La détermination de V_max

Tout comme k_m, V_max peut être déterminé à l’aide de l’équation de Lineweaver-Burk (figure 1) :

1/V₀ = 1/V_max + K_m/V_max • 1/[S]

Grâce à cette équation, une ligne droite ajustée à un diagramme à double réciprocité aura pour ordonnée 1/V_max, et V_max peut donc être obtenue à l’aide de la réciproque de cette ordonnée [1].

Les références

1. Lehninger, Albert L. ; Nelson, David L. ; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY : W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

La constante K_m

La constante k_cat