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Sito attivo

L'area in cui substrati e cofattori si legano all'enzima è chiamata sito attivo. È qui che avviene la catalisi. Un sito attivo appare spesso come una tasca e consiste di diversi amminoacidi che possono avere interazioni specifiche con il substrato [1]. La figura 1 mostra il sito attivo di alcol deidrogenasi dove si lega il NAD+. Il residuo amminoacidico 47, che è responsabile della sindrome del rossore asiatico si trova in questo sito attivo, e questo aminoacido è importante nel legame con NAD+. Se una mutazione causa una sostituzione amminoacidica su questo residuo, i parametri cinetici possono quindi essere alterati, come nel caso della sindrome del rossore da alcolici.

Su un modello di alcol deidrogenasi il sito attivo dove il NAD+ può legarsi è colorato di blu e il NAD+ è colorato di rosso

Figura 1: Modello di superficie dell'alcol deidrogenasi che mostra il sito attivo (blu) per il legame del NAD+ (rosso). Generato con PyMOL dalla voce PDB 1HSZ

Fonti

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

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