Denaturazione delle proteine tramite interazione con alcoli

Gli alcoli spezzano i legami idrogeno presenti nelle strutture secondarie, terziarie e quaternarie, e formano nuovi legami idrogeno con gli amminoacidi (Figura 1). Ciò porta all'esposizione in superficie degli amminoacidi idrofobici, in quanto sono più solubili nei solventi organici come gli alcoli, e determina in seguito un cambiamento nella conformazione proteica che ha come risultato la denaturazione della proteina.

Figura 1. Rottura del legame idrogeno mediante aggiunta di etanolo.

Questo accade, ad esempio, quando si usa l'etanolo al 70% per disinfettare la pelle prima di fare un'iniezione. L'alcol denatura le proteine dei batteri presenti sulla pelle, distruggendone la funzionalità ed evitando quindi una possibile infezione nel sito di iniezione.