Acetilazione degli istoni

Le cellule eucariotiche impacchettano il loro DNA avvolgendolo strettamente attorno a proteine dette istoni. Gli istoni sono una famiglia di piccole proteine con carica positiva. Gli istoni umani sono H1, H2A, H2B, H3 e H4. Avendo una carica negativa dovuta all'ossatura di fosfato-zucchero, il DNA si lega strettamente agli istoni caricati positivamente. Il complesso DNA-proteina risultante prende il nome di cromatina. L'unità di base della cromatina è il nucleosoma, costituito da nove proteine istoniche e 166 paia di basi di DNA.

La struttura della cromatina non ha solo la funzione di impacchettamento, ma anche di regolatore dell'espressione genica. La posizione del DNA può influire sull'accessibilità dell'apparato di trascrizione del DNA. Quando il DNA si trova in una cromatina altamente condensata (eterocromatina), diventa fisicamente inaccessibile all'apparato di trascrizione del DNA come i fattori di trascrizione e la RNA polimerasi.

Ciascun istone ha una "coda" di 20 aminoacidi al suo N-terminale che sporge verso l'esterno. Queste code di istoni sono accessibili a vari enzimi modificatori che rimuovono o catalizzano ulteriori gruppi chimici specifici come l'acetile (-COCH3), il metile e i gruppi fosfato. L'acetiltransferasi dell'istone può aggiungere gruppi acetilici alla coda dell'istone caricata positivamente, cambiando così la carica. Riducendo la carica positiva della coda dell'istone, l'affinità del DNA agli istoni diminuisce; di conseguenza si apre la cromatina compattata e si promuove l'espressione genica. Un altro enzima chiamato istone deacetilasi fa l'opposto dell'istone acetiltransferasi: esso rimuove il gruppo acetile dalle code degli istoni, sopprimendo così la trascrizione.

L'acetilazione dell'istone fa parte della regolazione dei geni.