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Struttura dell'insulina

L'insulina serica bovina è un ormone peptidico costituito da due catene peptidiche, quella A (lunga 21 amminoacidi) e quella B (lunga 30 amminoacidi). In ogni catena, la struttura primaria è indicata da abbreviazioni di tre lettere che rappresentano i nomi degli amminoacidi nell'ordine in cui sono presenti. L'amminoacido della cisteina (cys) ha un gruppo sulfidrilico (sh) come catena secondaria. Due gruppi sulfidrilici possono reagire in presenza di ossigeno per formare un legame di disolfuro(S-S). Due legami di disolfuro connettono insieme le catene A e B, e un terzo aiuta la catena A a distendersi nella forma corretta.

 La catena A dell'insulina è lunga 21 aminoacidi. Il sesto e l'undicesimo amminoacidi della catena A sono cisteine ​​e sono collegati da un legame disolfuro. La catena B dell'insulina è lunga 30 aminoacidi. Il settimo amminoacido della catena A e il settimo amminoacido della catena B sono cisteine ​​e sono collegati da un legame disolfuro. Il ventesimo amminoacido della catena A e il diciannovesimo amminoacido della catena B sono cisteine ​​e sono collegati da un legame disolfuro.

Figura 1: La catena A e B dell'insulina sono collegate dai legami di disolfuro. Nota che tutti i legami di disolfuro sono della stessa lunghezza, ma sono stati rappresentati con dimensioni diverse per una maggiore chiarezza.

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