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Michaelis-Menten

Il modello Michaelis-Menten è un semplice modello di reazione enzimatica sviluppato da Leonor Michaelis e Maud Menten nel 1913. Il modello si basa sui seguenti 2 presupposti:

  • Una reazione enzimatica si svolge in 2 fasi: formazione di un complesso enzima-substrato, ES, e dissociazione dell'enzima e del prodotto.
  • Dopo un (brevissimo) periodo di tempo, la concentrazione del complesso ES raggiunge uno stato stazionario, dove la velocità di formazione di ES è uguale alla velocità del suo consumo.

La prima ipotesi implica che la reazione enzimatica è composta da 4 diverse reazioni: formazione di ES da E e S, dissociazione di ES in E e S, dissociazione di ES in E e P, e formazione di ES da E e P. La velocità di una reazione è solitamente misurata all'inizio della reazione, dove non si è formata una quantità significativa di P; quindi, la velocità di formazione di ES da E e P può essere ignorata. Questo porta alla seguente reazione complessiva (Figura 1.a) [1].

In alto c'è la figura 1.a che mostra la reazione enzimatica complessiva. La reazione enzimatica è composta da diversi passi illustrati nella reazione da sinistra a destra, con la formazione di enzima-substrato come primo passo nella reazione complessiva. Questo passo va in entrambe le direzioni, con la reazione inversa che è la dissociazione dell'enzima-substrato in enzima e substrato. Il passo successivo è la dissociazione dell'enzima-substrato in enzima e prodotto, che va anch'essa in entrambi i sensi, permettendo la formazione di enzima-substrato, di nuovo, da enzima e prodotto. Sotto c'è la figura 1.b che mostra un grafico delle velocità iniziali di una reazione enzimatica tracciata in funzione della concentrazione del substrato, che ha la concentrazione del substrato sull'asse x e la velocità di reazione sull'asse y. Una curva di Michaelis-Menten è applicata al grafico come una curva che aumenta velocemente e poi si stabilizza poco dopo. I dati sono segnati con punti e una linea tra loro è disegnata in blu. Il grafico mostra che all'aumentare della concentrazione del substrato, aumenta anche la velocità di reazione. L'aumento della velocità di reazione è rapido all'inizio della reazione, ma quando la concentrazione del substrato aumenta ulteriormente, la velocità di reazione rallenta e la curva inizia a stabilizzarsi. A questo punto, la reazione si avvicina alla sua velocità massima, che è segnata sul grafico come V max. ½ • V max è anche segnato sul grafico, dove la reazione ha raggiunto il 50% della sua velocità massima. Una terza variabile sul grafico è il k m che è uguale alla concentrazione del substrato dove la velocità di reazione è ½ • V max

Figura 1: Figura 1.a: Reazione enzimatica complessiva; Figura 1.b: Grafico delle velocità iniziali di una reazione enzimatica tracciata in funzione della concentrazione del substrato, e una curva di Michaelis-Menten adattata a questo grafico. A basse concentrazioni di substrato, la curva è ripida; tuttavia, a concentrazioni più alte, la curva raggiunge un plateau, e il tasso si avvicina a Vmax. L'interpretazione di km è anche chiara dalla figura; km è uguale alla concentrazione di substrato dove la velocità di reazione è ½ • Vmax. [1]

Questa reazione implica che la velocità di formazione dei prodotti, cioè la velocità di reazione, è data da V = k2 • [ES]. Quando quasi tutto l'enzima fa parte del complesso enzima-substrato, la reazione si avvicina alla sua velocità massima (Vmax). Nella reazione di cui sopra, k2 è il passo che limita la velocità, e Vmax può quindi essere espresso come [E] • k2. La costante di velocità limitante è anche chiamata kcat, o il numero di turnover, e nella reazione di cui sopra, kcat = k2. Questo significa che Vmax = kcat • [E]. [1]

Fonti

  1. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Equazione di Michealis-Menten

Panoramica della teoria

Referred from:

Articolo
Saggio di cinetica enzimatica