Interazioni delle proteine

Le proteine si piegano nella loro forma tridimensionale funzionale a causa di diversi tipi di interazioni (Figura 1) riconducibili alla loro struttura:

• I legami a idrogeno determinano la struttura secondaria delle proteine. Si formano tra gli ossigeni del backbone e gli idrogeni dell'ammide. Quando il legame a idrogeno avviene regolarmente ogni quattro aminoacidi, si forma un'alfa elica. Al contrario, quando i legami a idrogeno congiungono due filamenti coinvolgendo residui di aminoacidi che si alternano in ogni filamento coinvolto, si forma un foglietto beta. Hanno un ruolo anche nella formazione della struttura terziaria della proteina, poiché possono interagire anche alcuni residui aminoacidici distanti.

• I ponti salini si verificano nelle strutture terziarie e quaternarie. Spesso nascono da catene laterali ionizzabili di acido aspartico, acido glutammico, arginina e lisina, sebbene anche istidina, tirosina e serina possano formarli se il pKa lo consente. Pertanto, a causa delle numerose catene laterali ionizzabili degli amminoacidi che si trovano in una proteina, il pH di quest'ultima è fondamentale per la sua stabilità.

• Le interazioni idrofobiche si verificano anche nelle strutture terziarie e quaternarie. Si tratta di interazioni che avvengono tra residui di amminoacidi non polari, che allontanano quella parte della proteina dal contatto con il solvente in cui essa si trova. Alcune di queste interazioni vengono chiamate interazioni di van der Waals.

• I ponti disolfuro si formano specificamente tra i gruppi tiolici (-SH) di due aminoacidi cisteina. Questi legami sono responsabili della stabilizzazione della struttura globulare, poiché sono una delle principali forze responsabili della tenuta delle proteine nella loro conformazione 3D. Si trovano nelle strutture terziarie e quaternarie.

Figura 1. Principali interazioni tra proteine.