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Velocità di reazione

L'equazione di Michaelis-Menten, come avete visto nella sezione precedente, descrive la velocità di una reazione catalizzata da un enzima a 1 substrato. I parametri Vmax e Km possono essere ottenuti sperimentalmente per qualsiasi dato enzima; tuttavia, essi stessi forniscono pochissime informazioni sul meccanismo di reazione, come il numero di passi discreti e le loro velocità di reazione individuali. La velocità di reazione (V) è definita come il cambiamento di concentrazione nel tempo. La velocità può essere espressa come il velocità di formazione dei prodotti (P) o come velocità di consumo dei reagenti (il substrato, S) [1].

V = d[P]/dt = -d[S]/dt

Si noti che la velocità di consumo del substrato è uguale alla variazione negativa della concentrazione del substrato nel tempo. L'equazione di Michaelis-Menten descritta nella pagina precedente è basata sul meccanismo di reazione della figura 1.a:

In alto c'è la figura 1.a che illustra la reazione enzimatica complessiva. La reazione enzimatica è composta da diversi passi illustrati nella reazione da sinistra a destra, con la formazione di enzima-substrato come primo passo nella reazione complessiva. Questo passo va in entrambe le direzioni, con la reazione inversa che è la dissociazione dell'enzima-substrato nuovamente in enzima e substrato. Il passo successivo è la dissociazione dell'enzima-substrato in enzima e prodotto, che va anch'essa in entrambi i sensi, permettendo nuovamente la formazione di enzima-substrato da enzima e prodotto. Sotto c'è la figura 1.b che mostra un'altra reazione enzimatica. Questa reazione è più estesa e ha aggiunto un altro passo al processo. Dopo la formazione dell'enzima-substrato un ulteriore passo illustra la formazione dell'enzima-prodotto, che poi permette il passo successivo che è la dissociazione dell'enzima e del prodotto

Figura 1: Figura 1.a; Figura 1.b; Reazione enzimatica complessiva. Figura 1.b; Reazione enzimatica estesa.

Questo meccanismo comprende 3 reazioni individuali con tre diverse costanti di velocità:

  • E + S → ES, formazione del complesso enzima-substrato, con la costante di velocità k1

  • ES → E + S, dissociazione dell'enzima e del substrato, con la costante di velocità k-1

  • ES → E + P, dissociazione dell'enzima e del prodotto, con la costante di velocità k2

Nel modello di Michaelis-Menten si presume che la terza reazione sia il passo limitante, e la costante di velocità associata k2 è chiamata anche numero di turnover o kcat. Per un altro meccanismo di reazione, il numero di turnover sarebbe definito diversamente, per esempio, nella reazione in Figura 1.b dove l'ultimo passo è il passo limitante. Qui, kcat è uguale alla costante di velocità di questo passo, cioè, kcat = k3. Per reazioni con meccanismi di reazione più complicati, kcat può essere una funzione di diverse costanti di velocità. [2]

Quando si misura la velocità di reazione di una data reazione enzimatica, è importante misurare la velocità di reazione iniziale, che è la velocità di reazione all'inizio della reazione.

Fonti

  1. Atkins, Peter W.; de Paula, Julio; Friedman, Ronald (2009). Quanta, Matter, and Change: A molecular approach to physical chemistry. Oxford University Press. ISBN 978-0-19-920606-3.

  2. Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed.). New York, NY: W.H. Freeman and Company. ISBN 978-0-7167-7108-1.

Equazione di Michaelis-Menten

Velocità di reazione iniziale

Panoramica della teoria

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Equazione di Michaelis-Menten