Eritropoietina ricombinante

L'eritropoietina umana venne purificata per la prima volta nel 1977 da 2.500 litri di urina di un paziente anemico. In seguito a questo evento, nel 1985 venne mappata la sequenza di cDNA dell'eritropoietina umana. Oggigiorno, grazie ai progressi nell'ambito dell'ingegneria genetica molecolare, è possibile sintetizzare l'eritropoietina umana ricombinante in diversi tipi di cellule.

L'eritropoietina umana ricombinante sintetizzata in Escherichia coli è instabile a temperature elevate e tende ad aggregarsi. Il sistema delle cellule di mammifero è l'unico sistema di espressione in grado di duplicare perfettamente la complessa struttura dell'eritropoietina biologica attiva, che comprende due ponti disolfuro e quattro siti di glicosilazione. L'eritropoietina umana ricombinante sintetizzata nelle cellule di mammifero è più stabile, grazie al suo contenuto di carboidrati del 40%.