La sintesi delle proteine
RNA messaggero
La traduzione è la sintesi di un polipeptide e si svolge utilizzando le informazioni contenute nell'RNA messaggero (mRNA). L'ultima opportunità di controllare l'espressione genica è dopo la traduzione. La regolazione genica post-traduzione è eseguita da proteine regolatrici che possono essere modificate dall'aggiunta di gruppi chimici, dal trasporto e dalla degradazione delle proteine.
Nelle cellule eucariote, l'mRNA primario subisce modifiche alle due estremità e gli introni vengono rimossi. Queste modifiche avvengono prima che il pre-mRNA esca dal nucleo. Un rivestimento G viene aggiunto all'estremità 5' del pre-mRNA, mentre all'estremità 3' avviene una poliadenilazione, o aggiunta di una coda poli-(A).
RNA transfer
Nella traduzione, una molecola che diventa un collegamento tra l'informazione nell'mRNA e un aminoacido specifico si chiama RNA transfer (tRNA). Le funzioni del tRNA sono:
- Interagire con i ribosomi
- Leggere correttamente i codoni dell'mRNA
- Consegnare gli amminoacidi che corrispondono ad ogni codone dell'mRNA.
L'amminoacido si lega in modo covalente all'estremità 3' del tRNA. Il tRNA contiene anticodoni che riconoscono i codoni dell'mRNA in modo antiparallelo, permettendo la formazione di legami idrogeno tra le basi complementari. La traduzione avviene in tre fasi: inizio, allungamento e terminazione.
Ribosoma
Il ribosoma è il sito in cui avviene la traduzione. I ribosomi hanno una subunità grande e una piccola, ciascuna costruita da RNA ribosomiale (rRNA) e proteine. La sintesi delle proteine avviene come risultato della collaborazione tra tRNA, mRNA e il ribosoma. I tRNA attraversano tre siti del ribosoma nell'ordine: A, P, ed E.
- Il sito A (amminoacido) è dove il tRNA, con l'amminoacido attaccato, si lega al codone dell'mRNA
- Il sito dove il tRNA aggiunge il suo amminoacido alla catena polipeptidica è il sito P (polipeptide).
- Il sito E (dall'inglese "exit") è dove il tRNA risiede prima di essere rilasciato dal ribosoma
Un polipeptide appena formato contiene una sequenza di segnale, di solito sul N-terminale. Questa sequenza segnale indica il luogo di appartenenza del polipeptide. Molto spesso, il processo di traduzione non è sufficiente a produrre una proteina funzionale; la modificazione post-traduzionale e il ripiegamento della proteina permettono al polipeptide di essere funzionale. Le modificazioni essenziali per ottenere proteine funzionali sono le seguenti:
- Proteolisi: taglio della catena polipeptidica da parte della proteasi.
- Glicosilazione: aggiunta di zuccheri alla proteina, formando una glicoproteina. Il processo avviene nell'apparato di Golgi.
- Fosforilazione: aggiunta di un gruppo fosfato, catalizzato dalle protein chinasi.