Labster Logo

Legami peptidici

Il legame peptidico (legame ammidico) è un legame chimico covalente che si crea tra due molecole di amminoacidi. Gli amminoacidi si uniscono mediante una reazione di disidratazione, che comporta la rimozione dell'acqua. Il legame covalente risultante si chiama legame peptidico. Un polipeptide, indipendentemente dalla sua lunghezza, possiede una sola estremità amminoacidica (N-terminale) e una sola estremità carbossilica (C-terminale).

In alto ci sono due aminoacidi uno accanto all'altro. Ciascun amminoacido possiede un gruppo amminico costituito da un atomo di azoto legato a 3 di idrogeno. L'azoto si lega a un atomo di carbonio centrale che a sua volta si lega a un gruppo R. Inoltre, l'atomo di carbonio centrale è legato a un gruppo carbossilico. L'atomo di ossigeno dell'amminoacido di sinistra è evidenziato in verde insieme ad altri due atomi di idrogeno legati all'azoto del secondo amminoacido. Questo fa sì che l'acqua venga rimossa e che le due molecole si fondano insieme per creare un legame peptidico. Il legame peptidico è un legame che unisce gli atomi di carbonio del gruppo carbossilico sinistro e quelli dell'azoto dell'amminoacido destro. La parte sinistra è il terminale N e la parte destra è il terminale C.

Figura 1: gli amminoacidi vengono legati tramite legami peptidici per formare dei polipeptidi. Il legame avviene tra il gruppo amminico e quello carbossilico che rilascia H20 durante il processo.